한국과학기술원(KAIST) 바이오 및 뇌공학과 최명철 교수는 16일 타우 단백질이 뉴런 미세소관 사이의 힘을 조절하는 작동원리를 처음으로 규명했다고 밝혔다.

한국연구재단 소규모탐색연구지원사업 지원으로 수행된 이 연구 결과는 국제학술지 '미국국립과학원회보(PNAS, 11월 5일자)'에 게재됐다.

미세소관(microtubule)은 신경세포인 뉴런에서 세포 물질을 수송하는 튜브 형태의 단백질로 굵기가 25nm에 불과한 '세포 속 고속도로'이다.

타우 단백질은 미세소관을 결합시키고 붕괴를 막아 신경세포의 안정성을 유지하는 기능을 한다. 알츠하이머병은 타우가 분리된 미세소관의 구조적 안정성이 저하되면서 신경세포 간 신호전달이 제대로 이루어지지 않아 생기는 뇌신경 질환이다.

사람 타우 단백질은 모두 6종류가 있고 각각 미세소관과 결합하는 바인딩영역(binding region)과 결합하지 않고 바깥쪽으로 나온 돌출영역(projection region)으로 구성되는 데 돌출영역의 기능은 알려지지 않았다.

연구진은 소의 신경세포에서 정제한 튜불린으로 성장시킨 미세소관을 이용해 타우단백질이 결합할 때 미세소관에서 일어나는 변형과 타우단백질의 구조 사이에 어떤 관계가 있는지 X-선 산란장치로 관찰했다.

그 결과 미세소관에 가해지는 힘이 커져 임계값을 넘으면 미세소관 구조가 변형되기 시작하는데 타우 단백질이 결합한 경우에는 변형이 감소하고 특히 돌출영역의 길이가 긴 경우에는 미세소관의 변형이 완전히 사라지는 것으로 확인됐다.

연구진은 이는 지금까지 그 기능이 베일에 싸여 있던 타우 단백질의 돌출 영역이 미세소관 사이에 작용하는 힘을 완충하는 범퍼 기능을 해 안정성을 유지하는 조절 장치의 역할을 한다는 것을 처음으로 밝혀낸 것이라고 설명했다.

최명철 교수는 "이 연구가 향후 타우 단백질과 미세소관 사이의 구조적 상호작용에 대한 지속적인 연구를 통해 암과 알츠하이머병, 파킨슨병 등 뇌질환을 극복하는 열쇠를 찾는데 기여할 것으로 기대한다"고 말했다.